Biosynteza aminokwasów.

Należy pamiętać, że wszystkie aminokwasy pośrednio lub bezpośrednio wywodzą się z roślin. Organizmy zwierzęce odzyskują je podczas trawienia z biopolimerów jakimi są białka, po czym wykorzystują do syntezy swoistych (własnych) białek, których skład jakościowy jest zakodowany w genach w postaci odpowiedniej sekwencji nukleotydowej.
Organizmy zwierzęce mają zdolność przekształcania jednych aminokwasów w inne.
Rośliny przyswajają azot z gleby w formie azotanów. Azotany te są redukowane przez reduktazy do amoniaku. Amoniak jest następnie wbudowywany do związków węgla.
U roślin rozpowszechniony jest proces syntezy glutaminy Gln, czyli amidu kwasu glutaminowego, czy asparaginy Asn, czyli amidu kwasu asparaginowego. Proces wymaga obecności ATP, kwasu glutaminowego (lub odpowiednio kwasu asparaginowego), NADP i amoniaku. Reakcje są katalizowane przez syntetazy (asparaginową lub glutaminową). Glutamina i asparagina dostarczają NH2 do wielu procesów, np. do syntezy puryn; są źródłem grupy aminowej do syntezy innych aminokwasów (przenoszenie amidu na odpowiednie alfa-ketokwasy). Asparagina powstaje również przez redukcję beta-cyjanoalaniny przy udziale nitrylazy.
Enzym dehydrogenaza glutaminianowa katalizuje reakcję redukcyjnej aminacji alfa-ketokwasów, dzięki czemu możliwa jest synteza aminokwasów:

kwas glutaminowy (=kw. alfa-aminoglutarowy) + NAD+ + H2O  < — > kwas alfa-ketoglutarowy + NH3 + NADH + H+

Istnieje także dehydrogenaza asparaginianowa (redukcyjna aminacja szczawiooctanu) i dehydrogenaza alaninowa (aminacja pirogronianu), dehydrogenaza walinowa (aminacja kwasu alfa-ketoizowalerianowego).
Aminacja pirogronianu przy udziale dehydrogenazy alaninowej do alaniny:
Kwas pirogronowy: CH3COCOOH, czyli kwas alfa-ketopropionowy
Alanina – kwas alfa-amino-propionowy CH3CH(NH2)COOH

CH3-CO-COOH + NADH2 + NH3 — > CH3-CH(NH2)-COOH + NAD+ + H2O

    Obok redukcyjnej aminacji alfa-ketokwasów istnieje jeszcze możliwość aminacji kwasów nienasyconych, np. aminacja kwasu fumarowego do asparaginianu, która jest katalizowana przez amoniakoliazę asparaginianową.
Istnieją także: amoniakoliaza histydynowa (aminacja kwasu urokanowego do histydyny), amoniakoliaza fenyloalaninowa (aminacja kwasy cynamonowego do fenyloalaniny), amoniakoliaza beta-alanylo-CoA (aminacja akrylilo-CoA do alaniny).
    Arginina jest aminokwasem endogennym, który powstaje w cyklu mocznikowym z ornityny, amoniaku oraz karbamylofosforanu. Karbamylofosforan jest produktem kondensacji dwutlenku węgla z amoniakiem przy udziale ATP i syntetazy karbamoilofosforanowej. U zwierząt i ludzi amoniak jest usuwany wraz z moczem w formie mocznika, a u roślin dzięki karbamylofosforanowi możliwe jest gromadzenie azotu w formie argininy.
Przypomnijmy cykl mocznikowy (urogeneza, cykl Krebsa- Henselaitha), czyli cykl ornitynowy:
1. Kondensacja amoniaku z dwutlenkiem węgla, energia potrzebna do procesu pochodzi z dwóch cząsteczek ATP, reakcja katalizowana przez syntetazę karbamoilofosforanową, w wyniku reakcji powstaje karbamylofosforan (karbamoilofosforan).
NH4 + CO2 + 2 ATP – NH2C=O-O~P (karbamylofosforan) + 2 ADP + Pi (pirofosforan)
2. Karbamylofosforan reaguje z ornityną tworząc cytrulinę, oba etapy odbywają się w mitochondrium komórek wątroby. Reakcja  jest katalizowana przez transferazę karbamoilo-ornitynową.
3. Transport cytruliny do cytoplazmy.
4. W cytoplazmie cytrulina zostaje przekształcona do argininobursztynianu, a potem do argininy, grupa aminowa do tej reakcji pochodzi z kwasu asparaginowego, a energia z ATP. Reakcję I katalizuje syntetaza argininobursztynianowa, a drugą (rozszczepienie do argininy i kwasu fumarowego) – liaza argininowa.
5. Hydroliza argininy pod wpływem arginazy: powstaje mocznik (ureum, urae) i ornityna. Ornityna może przyłączyć kolejną cząsteczkę karbamylofosforanu.

image

Podsumowując, synteza aminokwasów odbywa się poprzez redukcyjną aminację alfa-ketokwasów, syntezę amidów, aminację kwasów nienasyconych i syntezę karbamylofosforanu.

Posłuchaj wykładu:

 

Leave a Reply

You can use these HTML tags

<a href="" title=""> <abbr title=""> <acronym title=""> <b> <blockquote cite=""> <cite> <code> <del datetime=""> <em> <i> <q cite=""> <s> <strike> <strong>

  

  

  

*

code